Что такое пул аминокислот

Что такое пул аминокислот

Органические соединения, находящиеся в цитоплазме живой клетки, представлены, в основном, белками. На их долю приходится более 50 % сухого веса клетки. Главными структурными компонентами белков, являются аминокислоты, определяющие важнейшие свойства и функции белков, в том числе и энзимов. История выделения отдельных аминокислот из гидролизата белка восходит к XIX веку, когда впервые был выделен глицин. С тех пор были выделены и описаны двадцать аминокислот, с наибольшей частотой встречающихся в белковых молекулах. Последним был открыт треонин, впервые выделенный W. Rose в 193 5г. из гидролизатов фибрина [34]. Позднее в отдельных молекулах были обнаружены некоторые редко встречающиеся аминокислоты. Роль двадцати аминокислот в определении конформации белков, их свойств в приложении к процессам биохимизма миокарда и сосудистой стенки является предметом настоящего обзора.

Каждая молекула аминокислоты содержит амино – и карбоксильную группы (– NH2 и – COOH соответственно). Все известные аминокислоты, кроме глицина и таурина, имеют асимметрию, в зависимости от стороны молекулы, к которой прикреплена аминогруппа, обозначаемую «L» или «D». В нативных белковых молекулах аминокислотные остатки имеют конфигурацию «L». Аминокислоты с конфигурацией «D» образуются некоторыми штаммами бактерий, не участвуют в синтезе белков и пептидов и обладают способностью угнетать активность ферментов.

Отдельные аминокислоты не синтезируются эндогенным путем и для удовлетворения анаболических потребностей организма должны поступать извне. Такие аминокислоты обозначаются как незаменимые, и к ним относятся лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

К полузаменимым аминокислотам относятся те, которые образуются в организме, однако, в количествах, недостаточных для удовлетворения естественных потребностей: аргинин, гистидин, цистеин и таурин (в детском возрасте).

Некоторые аминокислоты обладают полифункциональностью за счет своего участия в конформации белков, полипептидов, влиянии на активность ферментов, гормонов и потому их роли в организме до настоящего времени считаются ключевыми. К этим аминокислотам относят метионин, таурин, цистеин, лизин, аргинин, триптофан и глутамин.

К настоящему времени, в связи с использованием новых методов хроматографии высоких разрешений, появились сведения о дисбалансе аминокислот и их связи с клинической симптоматикой при различных заболеваниях и воздействиях ксенобиотиков. Нарушения в обмене аминокислот описаны при железодефицитных анемиях [1], заболеваниях кожи [4], при воздействии на организм цианидов [46], сероуглерода [3], остром и хроническом поступлении в организм алкоголя [7].

Обмен аминокислот при ишемической болезни сердца изучается с начала пятидесятых годов XX столетия. В экспериментальных условиях в зоне инфаркта миокарда, развившемся у собак после пережатия коронарной артерии, наблюдалось выраженное снижение спектра свободных аминокислот крови [42]. При выраженном, прогрессирующем, кардиосклерозе в миокарде кроликов повышалось содержание фенилаланина и тирозина [2], что было в последующем установлено в клинике у больных ишемической болезнью сердца, причем степень повышения уровня аминокислот изменялась в зависимости от клинических форм коронарного атеросклероза (стенокардия различных функциональных классов, инфаркт миокарда) [5].

При анализе содержания свободных аминокислот в сыворотке крови, выявляемых при помощи нисходящей бумажной хроматографии, у больных коронарной недостаточностью концентрации аланина, аспарагиновой кислоты, валина, глутаминовой кислоты, лейцина, изолейцина, серина, треонина, фенилаланина были выше в сравнении с показателями здоровых лиц. В острую стадию инфаркта миокарда в сыворотке крови больных снижалось содержание аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, а также треонина и валина, в подостром периоде и на стадии реабилитации пациентов в сыворотке повышалась концентрация аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, а также серина, треонина, фенилаланина, изолейцина и лейцина [6].

С унификацией методов анализа аминокислот в крови и моче здоровых и больных лиц была утрачена разноречивость в результатах ранних исследований, установлены популяционные уровни нормальных значений содержания аминокислот в зависимости от пола и возраста, были опубликованы таблицы потребностей в аминокислотах и разработаны качественные и количественные критерии необходимых аминокислотных добавок к пищевым продуктам Национальным исследовательским советом по аминокислотным потребностям США. Далее будет описана роль аминокислот и промежуточных продуктов их обмена у здоровых и пациентов с различными заболеваниями, учитывая их ключевую роль в организме. Речь пойдет о метионине, таурине, цистеине, лизине, аргинине и триптофане.

Метионин является ключевой незаменимой аминокислотой, донатором метильных групп и серы. Принимает активное участие в формировании всех тканей организма, обмене углеводов, жиров и аминокислот, в активации антиоксидантных и детоксицирующих систем. Метионин служит эссенциальным предшественником цистеина, трипептидаглутатиона, таурина и посредством цистеина участвует в образовании инсулина и коэнзима А. Процессы метилирования (через S – аденозилметионин) необходимы для экспрессии генов, равновесия симпато – адреналовой системы, образования холина и ацетилхолина. Нарушения активности ферментов, участвующих в метаболизме метионина, приводят в клинике к проявлениям остеопороза и нейропсихической патологии [15, 35].

В отношении ишемической болезни сердца особую роль играют нарушения образования метионина, приводящие к накоплению в крови и моче его предшественника гомоцистеина.

При обследовании и лечении пациентов с гомоцистеинурией было обнаружено раннее и бурное развитие атеросклероза у молодых лиц [11, 20, 21, 37, 43]. В 1969г. впервые было опубликовано предположение, что гипергомоцист(е)инемия является существенным фактором риска развития атеросклероза и ишемической болезни сердца [33].

Клинические исследования, проведенные в течение сорока последующих лет выявили существенное его влияние на разрастание клеток гладкой мускулатуры с последующей эндотелиальной дисфункцией сосудов и развитием артериальной гипертонией с высоким риском тромбозов [31, 51, 54]. Когортные исследования подтвердили описанные результаты, более того, было установлено, что даже умеренное повышение концентрации гомоцист(е)ина в плазме является фактором риска раннего атеросклероза [10, 16, 19, 56].

Термином «гомоцистеин» в биохимии обозначают общую концентрацию свободного и связанного с белком гомоцистеина, гомоцистина (дисульфид гомоцистеина) и тионолактонагомоцистеина. Этот пул измеряется доступными и распространенными анализами [38]. В основе этих методов «золотым стандартом» остается высокоэффективная жидкостная хроматография с коэффициентом разброса результатов от 1,1 до 2,8 % в индивидуальных замерах и от 2,1 до 11,4 % в замерах партии образцов [28, 45].

В исследовательских центрах США было установлено, что повышенные уровни гомоцистеина могут быть снижены путем добавок в пищевые продукты фолиевой кислоты и витаминов группы В. В девяти рандомизированных контролируемых клинических исследованиях установлены клинические эффекты снижения уровня гомоцист(е)ина в плазме – смертность от ИБС у мужчин снизилась более, чем на 15 %, у женщин на 8 % [10, 12, 25, 40, 41, 44].

Причины гипергомоцистеинемии могут быть условно разделены на врожденные (ферментная недостаточность) и приобретенные (факторы риска).

К врожденным причинам относится генетически обусловленная недостаточность ряда ферментов, блокирующих превращение гомоцистеина в метионин. К упомянутым энзимам относятся цистатион – β – синтаза, метилтетрафолатредуктаза, метионин – синтаза. У пациентов с дефицитом отдельных энзимов из перечисленных в раннем возрасте наблюдаются вегето – сосудистые и нейропсихические девиации [22].

К приобретенным причинам, т.е. факторам риска гипергомоцистеинемии, относится недостаточность питания, курение сигарет, прием некоторых лекарств, принадлежность к мужскому полу, сахарный диабет, хроническая почечная недостаточность, злокачественные новообразования молочной железы, придатков и поджелудочной железы [8, 26, 32, 50].

Нутрициальная недостаточность фолиевой кислоты и витаминов группы В, эфиров – кофакторов в метаболизме гомоцистеина является причиной умеренного повышения уровня последнего в плазме у населения США в целом [44] и признаны самым сильным предиктором повышенного уровня гомоцистеина. Компоненты табачного дыма, поступая в организм, тормозят синтез пиридоксина и тем самым снижают в плазме концентрацию витамина В6, что в свою очередь приводит к гипергомоцистеинемии [39].

Прием метотрексата, эуфиллина также приводит к повышению уровня гомоцистеина, когда дальнейшее превращение последнего тормозится при процессах метаболического распада этих лекарств [51].

Патогенетическая роль гомоцистеина в развитии ишемической болезни сердца

Основные факторы участия гомоцистеина в генезе ИБС установлены экспериментально. Высокое содержание гомоцистеина в плазме ускоряет окисление липопротеидов низкой и очень низкой плотности, тем самым усиливает развитие атеросклероза, изменяет коагуляционный каскад и повышает тромбогенность крови [23, 24]. Гомоцистеин с участием гомоцистеинтиололактона оказывает invitro и invivo прямое повреждающее воздействие на эндотелиальные клетки, приводя к нарушениям эндотелиального фактора вазодилатации, повышению давления крови на стенки сосудов и усилению имбибиции их липопротеидами [29, 47]. Повышенные уровни гомоцистеина усиливают перекисное окисление липидов через генерацию перекиси водорода и супероксидных радикалов [55]. Помимо перечисленных факторов, повышение уровня гомоцистеина стимулирует разрастание гладкомышечных клеток сосудистой стенки, усугубляя сужение кровеносного русла [48, 49].

Проведенные популяционные исследования показали, что связь между гипергомоцистеинемией и риском развития ИБС носит линейный характер с относительным риском увеличения уровня гомоцистеина в 1,3–1,4 на 5 мкмоль/л [10, 16, 41].

Другие аминокислоты влияющие на состояние сосудистой стенки.

Говоря о роли лизина в патогенезе атеросклеротического повреждения артериальных сосудов, необходимо начать с аскорбата, называемого также витамином С, который необходим для выработки коллагена, главного компонента соединительной ткани, наиболее широко представленного в организме. Витамин С участвует в анаболизме энзима лизилгидроксилазы, обеспечивающего связь лизина с полосками коллагена в структуре соединительной ткани. Недостаточность витамина С приводит к ослаблению коллагеновых нитей за счет разрыва лизиновых связей. В свою очередь ослабление коллагена приводит к поражению соединительной ткани, кожи, зубов, волос, стенок артерий. Крайняя степень выраженности недостаточности витамина С в клинике обозначается как цинга, при которой невозможно восстановление коллагена, в результате чего стенки артерий покрываются трещинами с последующими разрывами и кровотечениями, приводящими к фатальному исходу [13, 14, 30].

Лизин формирует связи между трансаминазами и пиридоксальфосфатом, так как несет в своем составе две аминогруппы: одна влияет на пептидную связь с белками трансаминаз, другая сохраняет резервы и целостность пиридоксальфосфата. Лизин участвует в образовании коллагена, укреплении сосудистой стенки, в формировании карнитина, способствует утилизации жирных кислот для энергетического потенциала клеток и сохранения иммунной реактивности организма [36, 53].

Аргинин. Потребности организма в аргинине превышают способности к его эндогенному синтезу, в связи с этим аргинин рассматривается как полузаменимая аминокислота. Аргинин служит предшественником оксида азота, влияющего на агрегацию и адгезивную способность тромбоцитов, снижая способность к тромбообразованию и уменьшая сосудистую реактивность атеросклеротически измененных артерий и способствует формированию коллагена в стенках сосудов [17, 18, 27].

В отношении двух последних аминокислот необходимы дальнейшие исследования для уточнения их изменений у больных ИБС.

Источник

Алгоритм метаболизма

автор: А. Ю. Барановский, д. м. н., профессор, заведующий кафедрой гастроэнтерологии и диетологии Северо-Западного государственного медицинского университета им. И. И. Мечникова, врач высшей категории

Решение организационных вопросов питания у лиц старших возрастов, разработка и назначение индивидуализированных рационов рационального, профилактического и лечебного питания в существенной степени зависит от правильной оценки врачом нутриционного статуса пожилого человека, особенностей состояния обменных процессов. Именно поэтому профессионально грамотный клиницист, участвующий в решении проблем лечебно-профилактического питания у лиц пожилого и старческого возраста, должен быть достаточно хорошо ориентирован в области основ клинической биохимии и физиологии питания стареющего организма.

Белковый обмен

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильные и аминные группы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и другие функции, а также обеспечивают специфичность. Значение белкового компонента питания заключается прежде всего в том, что он служит источником аминокислот.

Аминокислоты делятся на эссенциальные и неэссенциальные в зависимости от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. Девять заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспарагиновая и глутамовая кислоты, глутамин, глицин, пролин и серин) могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ. В организме также существуют аминокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вышеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).

Большинство аминокислот имеют изомеры (D- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы могут участвовать в метаболизме, превращаясь в L-формы, однако утилизируются гораздо менее эффективно.

Взаимоотношение аминокислот

По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двухкислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми цепями, что имеет большое значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с аналогичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимоотношения.

Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин — синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина — и образующегося из него цистеина.

Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В 6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребности в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквивалентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.

Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимости от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшественниками глюкозы или кетоновых тел (см. табл. 1).

Таблица 1. Классификация аминокислот

Обозначения: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — условно-незаменимые аминокислоты (могут синтезироваться из фенилаланина и метионина).

Необходимые азотсодержащие соединения

Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и в менее значимых количествах — свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота представлена небелковыми соединениями, также в них содержится множество аминокислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут метаболизироваться им.

Синтез пуриновых оснований

Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивших с пищей, выводится в виде мочевой кислоты.

Прием белка

Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатистического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки синтезируется в среднем 240–250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов обратного восстановления исходного сложного химического соединения из «осколков», образовавшихся при его метаболизме (ресинтеза белков из аминокислот, а аминокислот из аммиака и «углеродных скелетов» аминокислот).

Азотное равновесие

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его количеству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов возникает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого потребления азотсодержащих веществ (низкобелковых рационов, голодания, нарушения абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухолей, ожоговой болезни и т. п.). При доминировании синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением, и возникает положительный азотный баланс, характерный для детей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.

После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутамовую кислоту и аспарагиновую кислоту в аланин). Способность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся свободный пул аминокислот, который составляет около 100 г.

Путь белка

75 % аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные аминокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула инкорпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азотсодержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты распада.

Роль печени

Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она утилизирует примерно ⅓ всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания.

Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непосредственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позволяет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Инсулиновый ответ

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов происходит и в мышцах. Эти реакции связаны прежде всего с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.

Некоторые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспарагин, глицин, серин, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает утилизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит снижение уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсулина наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислот с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном виде (триптофана). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.

Аминокислоты на «экспорт»

Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это позволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабильный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада собственных белков.

Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключается в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обеспечения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочевинообразования.

Избыток белка и голодание

Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации синтеза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а альбумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транспортировки в периферические ткани.

При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при последующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэтому хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низкочувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании.

7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преимущественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящимися цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.

Роль мышц

Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содержат 40 % от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.

В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их условно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где частично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит синтез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся круго- оборот получил название глюкозо- аланинового цикла.

К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнергетичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция креатинина обычно рассматривается как мера мышечной массы. Однако это соединение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофибриллярных белков — 3-метилгистидин — экскретируется с мочой в течение короткого времени и является достаточно точным показателем скорости распада в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорционально снижается.

Механизм голодания

В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голодания мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений аминокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мускулатуры уменьшается.

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Роль почек

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови.

Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелочной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глюкозы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака происходит вторично.

Белок в нервной ткани

Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством ароматических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов.

Некоторые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при участии пиридоксина образуется гамма-аминомасляная кислота) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом заменимые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.

Сон после еды

Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а следовательно, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выражен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводистой пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвящимися цепями, которые при преодолении барьера «кровь — мозг» обладают конкурентными взаимоотношениями с ароматическими аминокислотами, но в то же время не оказывает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благодаря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.

При заболеваниях печени

Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при ведении пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные диеты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических больных и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.

Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечислены в таблице 2.

Таблица 2. Основные функции аминокислот

Нормы потребления белка

Современные рекомендации по обеспечению пожилых людей и стариков основными питательными веществами, в первую очередь белками, свидетельствуют о целесообразном некотором снижении суточного количества белковых продуктов в пищевом рационе до 0,75–0,8 г/кг веса. Это связано с тем, что интенсивность основных физиологических функций с каждым десятилетием жизни человека после 50 лет снижается почти на 10 % (Rogers J., Jensen G., 2004), потребность белка уменьшается за счет инволюции синтетических и пластических процессов и ферментообразования, продукции гормонов, ряда биологически активных веществ, обеспечения мышечной деятельности и т. д.

Рекомендуемые нормы потребления для белка с учетом приведенных выше показателей составляют 55–62 г/сут (для мужчины весом 77 кг в возрасте 60–70 лет) и 45–52 г/сут (для женщины весом 65 кг в возрасте 60–70 лет) по выводам IV Американского национального исследования по оценке здоровья и питания (2006).

Вместе с тем установлено, что при сохранении физической активности пожилых людей (профессиональной физической нагрузки, занятий физкультурой, работы на дачном участке и т. п.) для поддержания азотного равновесия организма требуется повышение белкового обеспечения пожилого человека в количестве 1–1,25 г/кг в день. Эта же квота пищевого белка полностью обеспечит потребности пожилого человека, находящегося в состоянии стресса, болезни или ранения (Lowenthal D. T., 1990).

Рис. 1. Влияние пищевых веществ на развитие болезней избыточного питания (по А. А. Покровскому)

Дефицит белка = старение

Важно отметить, что организм пожилого человека очень чувствителен как к дефициту экзогенно поступающих белков, так и к их избытку. В условиях белкового дефицита прогрессирующе развиваются процессы дистрофии и атрофии клеточных структур, в первую очередь мышечной ткани, слизистых оболочек (желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.), паренхиматозных органов (поджелудочной железы, печени, эндокринных желез и др.), структур иммунной системы. Белковый дефицит питания активизирует процессы старения организма.

Механизмы патологического действия на организм пожилого и старого человека пищевой белковой перегрузки связаны в первую очередь с белковой «агрессией» печени и связанной с этим несостоятельностью ферментных систем, неполной деполимеризацией всех фракций белка, накоплением в крови токсических продуктов незавершенных окислительно-восстановительных реакций и т. д.

Белковая перегрузка

Интоксикационный процесс метаболического генеза при избыточном белковом питании пожилых и старых людей многократно усиливается по причине развития процессов гнилостной кишечной диспепсии в условиях относительной ферментной недостаточности желудка, поджелудочной железы, тонкой кишки и развития синдромов мальдигестии и мальабсорбции, а также кишечного дисбиоза (Барановский А. Ю., Кондрашина Э. А., 2008).

Белковая пищевая перегрузка в рамках интоксикационного синдрома способствует перевозбуждению центральной нервной системы, иногда — состояниям, близким к неврозам. При этом наблюдается повышенный расход витаминов в организме с формированием витаминной недостаточности.

При длительном высокобелковом питании вначале наблюдается компенсаторное усиление, а затем угнетение секреторной функции желудка и поджелудочной железы, повышается риск развития таких заболеваний, как подагра, мочекаменная болезнь.

В следующем выпуске журнала «Практическая диетология» мы продолжим рассказ о геронтологических особенностях основных видов обмена веществ пациентов пожилого и старческого возраста — углеводном и жировом обмене.

// ПД

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Источник