Что такое радикал в белке

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Источник

Аминокислоты белков: структура, основные свойства, заменимые и незаменимые аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры белков.

Белки — неразветвленные гетерополимеры. Их мономерами выступают аминокислоты.

Структура аминокислот

Белки состоят из аминокислот со схожим строением. При этом стоит отметить, что при всей схожести они никогда не являются точной копией друг друга.

Любая аминокислота включает 2 части:

При этом радикал аминокислот структурно всегда разный. В белке всегда есть 20 различных аминокислот. В них, в свою очередь — 20 различных боковых цепей. Самая простая такая цепь — глицин: у нее боковой радикал является свободным атомом водорода.

При нейтральных значениях pH, карбоксильная группа свободной аминокислоты диссоциирует: отдает протон и приобретает отрицательный заряд.

Аминогруппа свободной аминокислоты может присоединять к себе протон и приобретать положительный заряд. Это приводит к тому, что аминокислоты переходят в состояние цвиттер-иона — одна часть получает положительный заряд, а другая — отрицательный.

Структура радикалов аминокислот очень разная и зависит от таких критериев как полярность и строение. По этим критериям они и классифицируются, хотя такую классификацию можно выделить условно. Зато она наглядно показывает все грани химической структуры аминокислот.

Находясь в нейтральной среде, радикалы аминокислот (большинство) приобретают частичный или полный полярный заряд. Заряженные радикалы вступают в контакт с полярными радикалами в той же белковой молекуле за счет электростатического взаимодействия. Если взаимодействие происходит с низкомолекулярными веществами, то контакт происходит и в других белковых молекулах.

Пространственная структура белка, то, как он взаимодействует с другими белками и прочими молекулами (взаимодействия рецептор-лиганд, фермент-субстрат) зависит от наличия и расположения заряженных и полярных радикалов.

Больше информации по этому моменту можно посмотреть по темам «Ферменты» и «Уровни структуры белка».

Типы радикалов аминокислот

Все радикалы аминокислот делят на следующие группы:

Еще выделяют серосодержащие аминокислоты (метионин, цистеин) и ароматические (триптофан, фенилаланин).

Каждый год во всем мире производят больше 200 тысяч аминокислот, которые приобретают как биологическое, так и прикладное значение. К примеру, в лабораторных условиях сегодня получают глутаминовую кислоту, глицин, лизин, метионин.

Основные свойства аминокислот

Если говорить о свойствах аминокислот, то лучше рассматривать их на конкретных примерах. Вот некоторые аминокислоты и их свойства:

Заменимые и незаменимые аминокислоты

Обычно аминокислоты делят на заменимые и незаменимые.

Незаменимые аминокислоты поступают в организм человека с пищей, поскольку внутри организма синтезироваться не могут. Например, валин, лейцин, треонин и др. Отдельно стоит упомянуть гистидин — это для новорожденных аминокислота. В случае, если наблюдается дефицит таких аминокислот в организме человека, то он не может нормально функционировать.

Заменимые аминокислоты организм синтезирует самостоятельно из азота или других аминокислот, в том числе — незаменимых. Все остальные 11 аминокислот являются заменимыми.

Заменимые аминокислоты тоже должны поступать в человеческий организм. Если это не будет происходить, то для восполнения такой нехватки будут использоваться незаменимые аминокислоты и, соответственно, ослаблять таким образом защитные силы организма.

Есть две аминокислоты, которые можно назвать целиком метаболически заменимыми: серин и глутаминовая кислота.

Деление на заменимые и незаменимые аминокислоты в некоторых случаях не совсем корректно. К примеру, тирозин считается заменимой аминокислотой. Но важно одно условие: чтобы было достаточно фенилаланина. Аргинин считается заменимой аминокислотой и синтезируется в организме человека, но бывают такие состояния и метаболические особенности, при которых аргинин можно назвать незаменимой аминокислотой.

Согласно исследованиям в этой области, биосинтез заменимых аминокислот в объемах, покрывающих потребности организма, не представляется возможным. И те, и другие аминокислоты являются важной составляющей живого организма и условием нормального его функционирования.

Источник

Что такое радикал в белке

Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых яв­ ляются аминокислоты, соединенные пептидными связями.

Аминокислотой называют органическое соединение, имеющее карбоксильную и амино­ группу, а также радикал. В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят в состав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.

Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези­ роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли­ честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени­ мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.

Уровни структурной организации белка.

У белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене­ ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.

Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Более­менее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.

Четвертичная структура — это про­ странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы­ ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер­ на для гемоглобина и хлорофилла.

По форме молекулы различают фи­ бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла­ ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц.

Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (стро­ительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигатель­ную), транспортную, защитную, регуляторную и запаса­ющую. Строительная функция белков связана с их наличи­ ем в клеточных мембранах и структурных компонен­тах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер­ гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе­ редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще­ ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло­ род и часть углекислого газа, другие белки транспорти­руют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белки­антитела участвуют в иммун­ ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято­ ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко­ торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающих­ся в яйцах.

Источник