Что такое саркоплазматический ретикулум

Что такое саркоплазматический ретикулум

Около 40% массы тела человека составляют скелегные мышцы, и, вероятно, 10% приходится на долю гладких мышц и мышцы сердца. Некоторые из основных принципов сокращения являются общими для разных типов мышц.

На рисунке показана схема организации скелетной мышцы. Все скелетные мышцы содержат множество волокон диаметром от 10 до 80 мкм. На рисунке также показано, что каждое из этих волокон состоит из последовательно соединенных более мелких элементов.

В большинстве скелетных мышц каждое волокно вытянуто во всю длину мышцы и, за исключением примерно 2%, обычно иннервируется лишь одним нервным окончанием вблизи середины волокна.

Сарколемма. Сарколеммой называют клеточную мембрану мышечного волокна. Она состоит из собственно мембраны клетки, называемой плазматической мембраной, и наружного покрытия из тонкого слоя полисахаридного материала, который содержит множество тонких коллагеновых нитей. На концах мышечного волокна этот поверхностный слой сарколеммы сливается с сухожильными волокнами. Сухожильные волокна, в свою очередь, собираются в пучки и формируют мышечные сухожилия, вплетающиеся в кости.

Миофибриллы. Нити актина и миозина. Каждое мышечное волокно содержит от нескольких сотен до нескольких тысяч миофибрилл, которые представлены на поперечном срезе в виде небольших светлых точек. Каждая миофибрилла собрана примерно из 1500 смежных нитей миозина и 3000 нитей актина, представляющих собой большие полимеризованные белковые молекулы, ответственные за мышечное сокращение. Они видны в продольном сечении на электронной микрофотографии. Толстые нити на схемах — миозиновые, тонкие — актиновые.

Обратите внимание, что на рисунке актиновые и миозиновые нити частично перекрываются, в связи с чем миофибриллы имеют чередующиеся светлые и темные полоски. Светлые полоски содержат только актиновые нити, их называют I-полосками, поскольку они изотропны в поляризованном свете. Темные полоски содержат миозиновые нити, а также концы актиновых нитей, которые частично накладываются на миозиновые нити. Эти полоски называют А-полосками, поскольку они анизотропны в поляризованном свете. На рисунке видны также маленькие выступы по сторонам миозиновых нитей. Это так называемые поперечные мостики. Их взаимодействие с актиновыми нитями лежит в основе сокращения мыщц.

Электронная микрофотография миофибриллы, демонстрирующая детальную организацию актиновых и миозиновых нитей. Видны митохондрии, лежащие между миофибриллами.

На рисунке показано также, что концы актиновых нитей прикреплены к так называемому Z-диску (Z-мембране). Отсюда актиновые нити распространяются в обе стороны, проходя между миозиновыми нитями. Z-диск, состоящий из нитевидных белков, отличающихся от актиновых и миозиновых нитей, проходит в поперечном направлении через миофибриллу, а также через все мышечное волокно, переходя от одной миофибриллы к другой, скрепляя их между собой. В связи с этим целое мышечное волокно, как и отдельные миофибриллы, имеет светлые и темные полоски. Эти полоски придают скелетным и сердечной мышцам характерный полосатый вид.

Часть миофибриллы (или целого мышечного волокна), расположенную между двумя последовательными Z-дисками, называют саркомером. В сокращенном мышечном волокне длина саркомера равна примерно 2 мкм. При этой длине актиновые нити полностью перекрывают миозиновые, и кончики актиновых нитей начинают перекрывать друг друга. Мы увидим далее, что при этой длине мышца способна генерировать максимальную силу сокращения.

Что удерживает актиновые и миозиновые нити на месте? Удерживать актиновые и миозиновые нити рядом довольно трудно. Это обеспечивается с помощью большого числа нитевидных молекул белка, называемого тайтином. Каждая молекула тайтина имеет молекулярную массу около 3000000, что делает ее одной из самых крупных белковых молекул в организме. Кроме того, поскольку молекула тайтина волокнистая, она очень упруга. Упругие молекулы тайтина образуют каркас, удерживающий актиновые и миозиновые нити в положении, обеспечивающем нормальную работу сократительного аппарата саркомера. Это позволяет полагать, что сама молекула тайтина действует как матрица для начального формирования участков сократительных нитей саркомера, особенно миозиновых нитей.

Саркоплазматический ретикулум во внутриклеточных пространствах между миофибриллами с системой продольных трубочек, параллельных миофибриллам. Показаны также в поперечном сечении Т-трубочки (стрелки), которые связаны с внеклеточным пространством и отвечают за проведение электрического сигнала в центр мышечного волокна.

Саркоплазма. В каждом мышечном волокне многочисленные миофибриллы расположены рядом, бок о бок. Пространство между ними заполнено внутриклеточной жидкостью, называемой саркоплазмой и содержащей большое количество калия, магния и фосфатов, а также множество ферментов. Кроме того, имеется огромное число митохондрий, расположенных параллельно миофибриллам. Они снабжают сокращающиеся миофибриллы большим количеством энергии в форме аденозинтрифосфата, синтезируемого митохондриями.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

Источник

Саркоплазматический ретикулум

Переносу потенциала действия на СР индивидуальной миофибриллы способствуют поперечные трубочки Т-системы, представляющие трубчатые впячивания клеточной мембраны и находящиеся в тесном контакте с индивидуальными миофибриллами. Деполяризация плазматической мембраны передается через Т-трубочки на потенциал-управляемый мембранный белок (так называемый «SR-foot») прилегающей мембраны СР, который открывает Са2+-каналы. Результатом является выброс ионов Са2+ из СР в пространство между филаментами актина и миозина до уровня ≥10-5 M. В конечном итоге выброс ионов Са2+ является пусковым механизмом процесса сокращения миофибрилл.

В. Регуляция ионами кальция

В расслабленной скелетной мышце комплекс тропонина (субъединицы = Т, С, I) с тропомиозином препятствует взаимодействию миозиновых головок с актином.

Быстрое увеличение в цитоплазме концентрации ионов кальция в результате открывания каналов СР приводит к связыванию Са2+ с С-субъединицей тропонина. Последняя по свойствам близка кальмодулину (см. рис. 375). Связывание ионов Са2+ вызывает конформационную перестройку в тропонине, тропонинтропомиозиновый комплекс разрушается и освобождает на молекуле актина участок связывания с миозином (на схеме выделен красным цветом). Это инициирует цикл мышечного сокращения (см. с. 324)

В отсутствие последующего стимулирования АТФ-зависимые кальциевые насосы мембраны СР быстро снижают концентрацию ионов Ca2+ до исходного уровня. Как следствие, комплекс Са2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется и мышца расслабляется.

Таким образом, при сокращении мышечного волокна скелетных мышц позвоночных происходит следующая последовательность событий. При поступлении сигнала от двигательного нейрона мембрана мышечной клетки деполяризуется, сигнал передается на Сa2+-каналы СР. Са2+-каналы открываются, внутриклеточный уровень ионов Са2+ возрастает. Ионы Сa2+ связывается с тропонином С, вызывая конформационную перестройку в тропонине, что влечет за собой разрушение комплекса тропонин-тропомиозин и дает возможность головкам миозина связываться с актином. Происходит инициация актин-миозинового цикла.

По завершении сокращения уровень ионов Са2+ снижается за счет активного обратного транспорта Са2+ в СР, тропонин С отдает Са2+, комплекс тропонин-тропомиозин занимает исходное положение на молекуле актина, блокируя актин-миозиновый цикл. Результатом является расслабление мышцы.

Физиологические свойства мышц

Таблица 1.Сравнительная характеристика скелетных и гладких мышц

Расслабление скелетной мышцы

Расслабление мышцы вызывается обратным переносом ионов Са++ посредством кальциевого насоса в каналы саркоплазматического ретикулума. По мере удаления Са++ из цитоплазмы открытых центров связывания становится все меньше и в конце концов актиновые и миозиновые филламенты полностью рассоединяются; наступает расслабление мышцы.

Контрактурой называют стойкое длительное сокращение мышцы, сохраняющееся после прекращения действия раздражителя. Кратковременная контрактура может развиваться после тетанического сокращения в результате накопления в саркоплазме большого количества Са++ ; длительная (иногда необратимая) контрактура может возникать в результате отравления ядами, нарушений метаболизма.

Сопряжение возбуждения и сокращения в скелетной мышце

В состоянии покоя скольжения нитей в миофибрилле не происходит, так как центры связывания на поверхности актина закрыты молекулами белка тропомиозина (рис. 1 А, Б). Возбуждение (деполяризация) миофибриллы и собственно мышечное сокращение связаны с процессом элетромеханического сопряжения, который включает ряд последовательных событий.

• В результате срабатывания нейромышечного синапса на постсинаптической мембране возникает ВПСП, который генерирует развитие потенциала действия в области, окружающей постсинаптическую мембрану.

• Ионы Са++ связываются с белком тропонином. Тропонин изменяет свою конформацию и смещает молекулы белка тропомиозина, которые закрывали центры связывания актина (рис. 1 Г).

• К открывшимся центрам связывания присоединяются головки миозина, и начинается процесс сокращения (рис. 1, Д).

Функции и виды мышечной ткани

Мышечная ткань составляет 40 % от веса тела человека. Биохимические процессы, протекающие в мышцах, оказывают большое влияние на весь организм человека.

Функция мышц- и постоянной температуре. Ни один искусственный механизм к этому не способен. Механическое движение, в котором химическая энергия превращается в механическую при постоянном давлении.

В физиологических условиях (оптимальные pH, температура, концентрации солей) молекулы миозина спонтанно взаимодействуют между собой своими стержневыми участками («конец в конец», «бок в бок») с помощью слабых типов связей. Взаимодействуют только стержни, головки остаются свободными.

Молекула миозина обладает ферментативной активностью (АТФ-азная активность: АТФ + Н2О—>АДФ + Ф). Активные центры расположены на головках миозина.

Стадии ферментативной реакции.

Сорбция субстрата. В ходе этой стадии АТФ фиксируется на адсорбционном участке активного центра головки миозина.

Гидролиз АТФ. Происходит на каталитическом участке активного центра головки. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке.

Примечание: чистый миозин in vitro обладает АТФ-азной активностью, но она очень низка.

Миозин способен взаимодействовать с актином тонких нитей. Присоединение актина к миозину увеличивает АТФазную активность миозина, в результате скорость гидролиза АТФ возрастает в 200 раз. Ускоряется именно 3-я стадия катализа. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Примечание: чистый миозин обладает ферментативной активностью, но она очень низкая.

Миозин своими головками способен взаимодействовать с актином (актин- сократительный белок), входящим в состав тонких нитей.

Присоединение актина к миозину мгновенно увеличивает АТФ-азную активность миозина (больше, чем в 200 раз). Актин является аллостерическим активатором миозина.

Тонкие нити. В состав тонких нитей входят три белка:

сократительный белок актин;

регуляторный белок тропомиозин;

регуляторный белок тропонин.

В состав тонкой нити входят две F-актиновые нити, образуется суперспираль (2 перекрученные нити). В области Z-линий актин прикрепляется к a-актинину.

Механизм мышечного сокращения.

Сродство комплекса «миозин-АТФ» к актину очень низкое.

Сродство комплекса «миозин-АДФ» к актину очень высокое.

Фиксация АТФ на головке миозина.

Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению.

Образование комплекса «актин-миозин». Он очень прочен. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ.

Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Головки миозина «работают» циклично, как плавники у рыбы или как весла у лодки, поэтому этот процесс называется «весельным механизмом» мышечного сокращения.

Регуляция мышечного сокращения. Тропомиозин.

Глобулярный белок, молекулярная масса 80 кДа, имеет 3 субъединицы: тропонин «Т», тропонин «С» и тропонин «I». Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина.

Тропонин Т (ТнТ)- отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин «Т» конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин.

Источник

Саркоплазматический ретикулум

Саркоплазматический ретикулум (СР) — специализированный эндоплазматический ретикулум (ЭПР) мышечных клеток поперечнополосатых мышц. По структуре напоминает гладкий ЭПР. СР расположен в непосредственной близости от миофибрилл. Его структуры подразделяются на терминальные цистерны, которые охватывают миофибриллы полукольцом, и продольные трубочки, которые соединяют соседние терминальные цистерны. К терминальным цистернам СР примыкают Т-трубочки — глубокие впячивания наружной мембраны. Число Т-трубочек примерно соответствует числу саркомеров.

СР служит депо ионов кальция. Концентрация ионов кальция в СР может достигать 10 −3 моль, в то время как в цитозоле составляет порядка 10 −7 моль (в состоянии покоя).

При воздействии на мышечную клетку нейромедиатора ацетилхолина происходит деполяризация наружной мембраны мышечной клетки и мембраны Т-трубочек. В местах контакта Т-трубочек с СР расположены кальциевые каналы (рианодиновые рецепторы). При деполяризации Т-трубочек они открываются, и ионы кальция выходят из СР в цитоплазму мышечного волокна. Ранее полагали, что между кальциевыми каналами и мембраной Т-трубочек имеется домен белка, который обеспечивает механическое сопряжение деполяризации с открыванием канала. Однако теперь преобладает точка зрения, согласно которой при деполяризации открываются кальциевые каналы на Т-трубочке, первые порции ионов кальция входят в клетку извне, связываются с цитоплазматическим доменом кальциевых каналов СР и вызывают их открывание. За время порядка миллисекунд концентрация кальция в цитоплазме резко возрастает, что вызывает одновременное сокращение всех саркомеров (связываясь с тропонином, ионы кальция вызывают изменение конформации тропомиозина, что вызывает образование актомиозиновых комплексов и сокращение мышцы).

Са-АТФаза активируется при связывании двух ионов кальция с цитоплазматической стороны [1], так что её активация происходит при повышении концентрации ионов кальция в цитоплазме.

См. также

Полезное

Смотреть что такое «Саркоплазматический ретикулум» в других словарях:

Ретикулум Саркоплазматический, Сеть Саркоплазматическая (Sarcoplasmic Reticulum) — элементы эндоплазматической сети поперечнополосатых мышечных волокон. Саркоплазматический ретикулум играет важную роль в процессе передачи нервного возбуждения к сократительным участкам мышечных волокон и в мышечном сокращении. Источник:… … Медицинские термины

РЕТИКУЛУМ САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ, СЕТЬ САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ — (sarcoplasmic reticulum) элементы эндоплазматической сети поперечнополосатых мышечных волокон. Саркоплазматический ретикулум играет важную роль в процессе передачи нервного возбуждения к сократительным участкам мышечных волокон и в мышечном… … Толковый словарь по медицине

Ретикулум (Reliculum) — сеть канальцев или кровеносных сосудов. См. Ретикулум эндоплазматический, Ретикулум саркоплазматический. Источник: Медицинский словарь … Медицинские термины

РЕТИКУЛУМ — (reliculum) сеть канальцев или кровеносных сосудов. См. Ретикулум эндоплазматический, Ретикулум саркоплазматический … Толковый словарь по медицине

Эндоплазматический ретикулум — (ЭПР) (лат. reticulum сеточка) или эндоплазматическая сеть (ЭПС) внутриклеточный органоид эукариотической клетки, представляющий собой разветвлённую систему из окружённых мембраной уплощённых полостей, пузырьков и канальцев … Википедия

Гранулярный эндоплазматический ретикулум — Эндоплазматический ретикулум (ЭПР) (лат. reticulum сеточка) или эндоплазматическая сеть (ЭПС) внутриклеточный органоид эукариотической клетки, представляющий собой разветвлённую систему из окружённых мембраной уплощённых полостей, пузырьков и… … Википедия

Цитоплазматический ретикулум — Эндоплазматический ретикулум (ЭПР) (лат. reticulum сеточка) или эндоплазматическая сеть (ЭПС) внутриклеточный органоид эукариотической клетки, представляющий собой разветвлённую систему из окружённых мембраной уплощённых полостей, пузырьков и… … Википедия

Шероховатый эндоплазматический ретикулум — Эндоплазматический ретикулум (ЭПР) (лат. reticulum сеточка) или эндоплазматическая сеть (ЭПС) внутриклеточный органоид эукариотической клетки, представляющий собой разветвлённую систему из окружённых мембраной уплощённых полостей, пузырьков и… … Википедия

Цитоплазматическая сеть — Эндоплазматический ретикулум (ЭПР) (лат. reticulum сеточка) или эндоплазматическая сеть (ЭПС) внутриклеточный органоид эукариотической клетки, представляющий собой разветвлённую систему из окружённых мембраной уплощённых полостей, пузырьков и… … Википедия

Шероховатая эндоплазматическая сеть — Эндоплазматический ретикулум (ЭПР) (лат. reticulum сеточка) или эндоплазматическая сеть (ЭПС) внутриклеточный органоид эукариотической клетки, представляющий собой разветвлённую систему из окружённых мембраной уплощённых полостей, пузырьков и… … Википедия

Источник

Эндоплазматическая сеть мышечного волокна

Описаны строение и функции эндоплазматической сети мышечного волокна. В мышечном волокне она представлена в виде шероховатой эндоплазматической сети и гладкой эндоплазматической сети (саркоплазматического ретикулума).

Эндоплазматическая сеть мышечного волокна

Эндоплазматическая сеть мышечного волокна – мембранная органелла, представляющая собой разветвленную сеть трубочек и полостей. В мышечном волокне она представлена в виде шероховатой эндоплазматической сети и гладкой эндоплазматической сети (саркоплазматического ретикулума).

Шероховатая эндоплазматическая сеть

Шероховатая эндоплазматическая сеть – мембранная органелла, окружающая миоядра. На ее поверхности располагаются рибосомы. На рибосомах синтезируются разнообразные белки, необходимые для нормального функционирования мышечного волокна: миозин, актин, тропонин, тропомиозин, десмин, виментин и многие другие. Эти белки представляют собой полипептидные цепочки (цепочки аминокислот). В полостях шероховатой эндоплазматической сети эти цепочки аминокислот обрезаются и сворачиваются. Из шероховатой эндоплазматической сети белки перемещаются в виде мембранных пузырьков в цис-сеть комплекса Гольджи. В комплексе Гольджи происходит заключительный этап формирования белковой молекулы, который называется процессингом или посттрансляционной модификацией. В результате возникает объемная трёхмерная структура белка.

Более подробно строение и функции мышц описаны в моих книгах «Гипертрофия скелетных мышц человека» и «Биомеханика мышц«

Саркоплазматический ретикулум

Саркоплазматический ретикулум (гладкая эндоплазматическая сеть) – мембранная органелла, представляющая собой систему трубочек и мешочков (цистерн), окружающих миофибриллы. Известно, что миофибриллы не имеют оболочки, поэтому функцию оболочки выполняет саркоплазматический ретикулум, который окружает каждую миофибриллу наподобие «муфточки» или «кружевного рукава» (рис.1).

Рис.1. Саркоплазматический ретикулум (темно-голубой цвет) и трубочки Т-системы (светло-голубой цвет) мышечного волокна.

Е.Вератти в начале ХХ века обнаружил тончайшую сеть в мышечном волокне. Однако только к середине века при помощи электронного микроскопа удалось установить структуру и функции саркоплазматического ретикулума.

Структура

Саркоплазматический ретикулум представляет собой единую систему компонентов различной формы — от трубочек до уплощенных цистерн. Благодаря ответвлениям продольные каналы, окружающие каждую миофибриллу соединяются друг с другом, а также с другими каналами, окружающими другие миофибриллы.

Функция

Основная функция саркоплазматического ретикулума – депонирование и выделение ионов кальция (Са 2+ ). В состоянии покоя в саркоплазматическом ретикулуме депонируются ионы кальция. В саркоплазме мышечного волокна концентрация этих ионов очень низкая. В начале сокращения мышечного волокна продольные каналы саркоплазматического ретикулума становятся шире и короче и из него в саркоплазму выделяются ионы кальция, необходимых для процесса сокращения мышечного волокна. После окончания процесса сокращения мышечного волокна ионы кальция закачиваются в саркоплазматический ретикулум посредством кальциевого насоса.

Т-система

От поверхности мышечного волокна к расширенным участкам саркоплазматического ретикулума направляются выпячивания сарколеммы – поперечные трубочки, называемые Т-системой (рис.2). Главная функция трубочек – проведение возбуждающих импульсов с поверхности мышечного волокна в его центральную зону, что приводит к выделению ионов кальция из саркоплазматического ретикулума.

Рис.2. Трубочки Т-системы (T-tubule) начинаются на поверхности мышечного волокна

Повреждение мышечных волокон

При повреждении мышечных волокон очень часто повреждается саркоплазматический ретикулум. Это приводит к значительному выбросу ионов кальция в саркоплазму мышечного волокна и активации ферментов – протеаз, разрушающих белки.

Источник

Что такое саркоплазматический ретикулум

• Морфологически ЭПР подразделяется на ряд компартментов, которые включают гранулярный ЭПР, секретирующий белки, агранулярный (гладкий) ЭПР, в котором происходит образование стероидов и детоксикация лекарственных препаратов, и саркоплазматический ретикулум, представляющий собой депо для хранения внутриклеточных запасов кальция

• В зависимости от типа клеток, агранулярный ЭПР может обладать различными функциями

• ЭПР также подразделяется на отделы в соответствии со своими молекулярно-биологическими характеристиками, однако это никак не проявляется морфологически

Исследование эндоплазматического ретикулума (ЭПР) в электронном микроскопе показывает, что эта органелла обладает чрезвычайно гетерогенной структурой. В некоторых частях клетки она образует большие плоские структуры (цистерны), часто расположенные параллельно и иногда тесно примыкающие друг к другу. Иногда ЭПР обладает структурой длинных изогнутых канальцев. Две эти формы взаимосвязаны, и образуют единую непрерывную структуру.

Рядом с ядерной оболочкой, представляющей собой часть ЭПР, обнаруживаются плоские структуры и их стопки. Клетка пронизана сетью канальцев, обеспечивающих контакт плазматической мембраны с мембранами других органелл.

Морфология гранулярного эндоплазматического ретикулума (ЭПР),
видимая на микрофотографии, полученной с помощью трансмиссионного электронного микроскопа.
В некоторых клетках, например в В-лимфоцитах, синтезирующих большое количество иммуноглобулина,
гранулярный ЭПР занимает большую часть цитоплазмы и выглядит в виде плоских листовидных структур, расположенных в стопках.
Напротив, в эмбриональном фибробласте, секретирующем коллаген и другие белки внеклеточного матрикса,
гранулярный ЭПР выглядит в виде трубочек.

Структурная гетерогенность ЭПР отражает пространственное распределение его функций по специализированным отделам. Эту специализацию можно рассматривать как продолжение процесса, в результате которого впервые часть плазматической мембраны получила секреторную функцию, что и привело к образованию ЭПР. Образовавшись, органелла приобрела новые функции и новую мембрану, подразделенную на специализированные отделы. Хотя не вызывает сомнения, что по своим функциям ЭПР представляет собой высокодифференцированную структуру, механизм, ответственный за специализацию ее отделов, пока не выяснен.

В состав ЭПР входит гладкий и гранулярный эндоплазматический ретикулум. Гранулярный ретикулум покрыт рибосомами, на которых синтезируются секретируемые или мембранные белки. Рибосомы хорошо видны в электронном микроскопе и придают мембране типичный вид (из-за которого ретикулум и получил свое название). Гранулярный эндоплазматический ретикулум особенно характерен для клеток, секретирующих большое количество белка. К их числу относятся эндокринные клетки, например а- и р-клетки поджелудочной железы, секретирующие гормоны в кровоток, и В-лимфоциты, продуцирующие и секретирующие антитела.

Как показано на в этих клетках гранулярный ЭПР занимает большую часть внутриклеточного пространства, в то время как во многих других типах клеток эта структура представлена не столь широко и не является столь высокоорганизованной.

Напротив, гладкий ЭПР не содержит рибосом. В большинстве клеток гладкий ЭПР в основном ограничен областью, где содержащие белок везикулы отпочковываются от ЭПР для транспорта в аппарат Гольджи. Эта область известна как переходный ЭПР или промежуточный компартмент ЭПР-Гольджи (ERGIC).

Гладкий ретикулум, в широком смысле этого термина, обозначающий ЭПР без рибосом, также выполняет несколько других функций: он участвует в метаболизме липидов и гликогена, в синтезе стероидов, и в детоксикации лекарственных препаратов. Эти функции являются более специализированными по сравнению с функциями гранулярного ЭПР, и обычно в клетке гладкий ЭПР представлен менее широко. Однако в клетках, для которых характерны интенсивные метаболические процессы, гладкий ретикулум может разрастаться, и его может быть так же много, как и гранулярного ЭПР. Например, в клетках Лейдига в семенниках в разветвленной сети гладкого ЭПР происходит синтез тестостерона. Аналогичным образом, в обширной сети гладкого ЭПР гепатоцитов находится цитохром Р450 и другие ферменты, участвующие в процессах детоксикации.

В этих клетках, в ответ на воздействие некоторых препаратов, изменяется количество гладкого ЭПР. Так, при попадании в клетку токсических препаратов, доля в ней гладкого ЭПР становится больше, а при их удалении из клетки — меньше. Несмотря на четкие морфологические различия между гранулярным и гладким ЭПР, неизвестно, каким образом поддерживается функционирование этих самостоятельных доменов и перекрываются ли их функции.

В клетках скелетных мышц гладкий ЭПР образует еще один субдомен, который называется саркоплазматический ретикулум (СР). По сравнению с другими частями ЭПР, этот домен характеризуется чрезвычайно разветвленной структурированной сетью, окружающей саркомеры мышц. В СР кальций удерживается с помощью белка кальсеквестрина, который содержит множество сайтов, обладающих низким сродством к ионам кальция. При открытии кальциевых каналов в мембране СР кальций выходит в цитозоль, наступает сокращение мышцы. Затем с помощью специфических насосов, расположенных в различных частях СР, кальций быстро откачивается назад.

Таким образом, СР можно рассматривать как разновидность гладкого ЭПР, осуществляющую функции захвата, хранения и высвобождения ионов кальция. Хотя лучше всего эти функции изучены в клетках скелетных мышц, СР также играет определенную роль и в других клетках, функционирование которых регулируется ионами кальция.

Электронная микрофотография гепатоцита.
Эти клетки обезвреживают токсические вещества в разветвленной сети гладкого ЭПР, видимой в левой части фотографии.
Гладкий ЭПР представляет собой изогнутые трубочки и на поперечных срезах часто выглядит в виде кружков и овалов.
Показано место соединения гладкого и гранулярного ЭПР.
Отметьте, насколько четко по зонам расположения отличаются два типа ЭПР.

Хотя система СР служит для выполнения функций по быстрому высвобождению ионов кальция, в большинстве клеток захват и депонирование этого катиона выполняются ЭПР. Это имеет особенно важное значение, принимая во внимание, что изменения внутриклеточной концентрации кальция служат важным элементом системы передачи сигналов внутрь клетки. В немышечных клетках кальций связывается в ЭПР с помощью кальретикулина, который выполняет двойную роль — белка, связывающего кальций и гликопротеинового шаперона. К числу других белков, присутствующих в большом количестве в люмене ЭПР, относятся BiP, Grp94, ERp72, ПДИ и кальнексин, которые связывают кальций in vitro, и также могут способствовать его накоплению в клетке.

Подобно кальсеквестерину СР, эти белки обладают множественными сайтами, которые характеризуются низким сродством к ионам кальция. Поскольку ЭПР выполняет функции кальциевых депо, для активности присутствующих в люмене шаперонов обычно необходимы ионы кальция. Так, BiP, кальнексин и кальретикулин функционируют гораздо менее эффективно при истощении кальциевых депо ЭПР. Это может приводить к тому, что длительный недостаток ионов кальция индуцирует UPR

Выход кальция из ЭПР играет важную роль не только в инициации каскадных процессов передачи сигнала, но также в определенных условиях может служить пусковым процессом апоптоза. Области ЭПР, тесно связанные с митохондриями, способствуют быстрому захвату этими органеллами ионов кальция, которые высвобождаются из ЭПР. Предполагается, что при этом в митохондриях запускаются процессы, приводящие клетку к гибели.

Хотя такие субдомены как гладкий и гранулярный ЭПР различимы морфологически, эта органелла обнаруживает также и другие, менее очевидные признаки гетерогенности. Например, несмотря на непрерывность ядерной оболочки и ЭПР, некоторые белки присутствуют только на внутренней ядерной мембране и не обнаруживаются на внешней мембране ядра и ЭПР. Локализацию белков обычно связывают с их контактом с ядерной ламиной или с хроматином. В точках контакта ЭПР с другими органеллами могут присутствовать другие функциональные субдомены. Так, область контакта мембраны ЭПР с митохондриями обогащена ферментом фосфатидилсеринсинтазой. Также некоторые белки локализуются в точках тесного контакта ЭПР с пероксисомами.

Можно предполагать, что уникальные белки находятся и в других доменах ЭПР. ЭПР проявляет гетерогенность и в отношении распределения фосфолипидов, холестерина и даже иРНК, связанных с рибосомами и кодирующих синтез транслоцируемых белков. Правда, функциональная значимость гетерогенности этих компонентов не вполне понятна. В настоящее время, когда идентифицированы многие молекулярные процессы, играющие роль в различных функциях ЭПР, открылась возможность изучения механизмов, обеспечивающих их пространственную ориентацию.

Саркоплазматический ретикулум клетки скелетных мышц на электронной микрофотографии.
Он представляет собой разновидность гладкого ЭПР, депонирует ионы кальция и высвобождает их при мышечном сокращении.
На фотографии видны три миофибриллы, идущие сверху вниз.
Средняя миофибрилла окружена разветвленной сетью саркоплазматического ретикулума.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

Источник